The histone H1 family of nucleoproteins represents an important class of structural and architectural proteins that are responsible for maintaining and stabilizing higher-order chromatin structure. Essential for mammalian cell viability, they are responsible for gene-specific regulation of transcription and other DNA-dependent processes. In this review, we focus on the wealth of information gathered on the molecular kinetics of histone H1 molecules using novel imaging techniques, such as fluorescence recovery after photobleaching. These experiments have shed light on the effects of H1 phosphorylation and core histone acetylation in influencing chromatin structure and dynamics. We also delineate important concepts surrounding the C-terminal domain of H1, such as the intrinsic disorder hypothesis, and how it affects H1 function. Finally, we address the biochemical mechanisms behind low-affinity H1 binding.Les nucléoprotéines de la famille de l'histone H1 représentent une classe importante de protéines structurales et architecturales responsables du maintien et de la stabilité de la chromatine d'ordre supérieur. Essentielles à la viabilité des cellules mammifères, elles sont responsables de la régulation de la transcription spécifique des gènes et d'autres processus dépendants de l'ADN. Dans cet article de synthèse, nous nous concentrons sur le gisement d'informations recueillies sur la cinétique des molécules d'histones H1 à l'aide de nouvelles techniques d'imagerie telles le FRAP (« fluorescence recovery after photobleaching »). Ces expériences ont levé le voile sur les effets de la phosphorylation de H1 et de l'acétylation des histones centrales sur la structure et la dynamique de la chromatine. Nous décrivons aussi d'importants concepts touchant le domaine C-terminal de H1, comme l'hypothèse de désordre intrinsèque et la façon par laquelle il affecte la fonction de H1. Finalement, nous abordons certains mécanismes biochimiques qui sous-tendent la liaison de faible affinité de H1.
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