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Topography of histone H3–H4 interaction with the Hat1–Hat2 acetyltransferase complex

机译:组蛋白 H3-H4 与 Hat1-Hat2 乙酰转移酶复合物相互作用的拓扑图

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摘要

In this study, Yue et al. present the structure of the Hat1–Hat2 acetyltransferase complex bound to Asf1–H3–H4, which shows that the core domains of H3 and H4 are involved in binding Hat1 and Hat2, and the N-terminal tail of H3 makes extensive interaction with Hat2. These findings extend our knowledge of histone–protein interaction and implicate a function of Hat2/RbAp46/48 in the passing of histones between chaperones.
机译:在这项研究中,Yue 等人提出了与 Asf1-H3-H4 结合的 Hat1-Hat2 乙酰转移酶复合物的结构,这表明 H3 和 H4 的核心结构域参与结合 Hat1 和 Hat2,并且 H3 的 N 端尾部与 Hat2 进行广泛的相互作用。这些发现扩展了我们对组蛋白-蛋白质相互作用的了解,并暗示了 Hat2/RbAp46/48 在组蛋白在伴侣之间传递中的作用。

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