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Identifying N-linked glycan moiety and motifs in the cysteine-rich domain critical for N-glycosylation and intracellular trafficking of SR-AI and MARCO

机译:在富含半胱氨酸的域中鉴定对SR-AI和MARCO的N-糖基化和细胞内运输至关重要的N-连接的聚糖部分和基序

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摘要

BackgroundThe accumulation of soluble oligomeric amyloid-β peptide (oAβ) proceeding the formation of senile plaques contributes to synaptic and memory deficits in Alzheimer’s disease. Our previous studies have indentified scavenger receptor A (SR-A), especially SR-A type I (SR-AI), as prominent scavenger receptors on mediating oAβ clearance by microglia while glycan moiety and scavenger receptor cysteine-rich (SRCR) domain may play the critical role. Macrophage receptor with collagenous structure (MARCO), another member of class A superfamily with a highly conserved SRCR domain, may also play the similar role on oAβ internalization. However, the role of N-glycosylation and SRCR domain of SR-AI and MARCO on oAβ internalization remains unclear.
机译:背景可溶性寡聚淀粉样β肽(oAβ)的积累会促进老年斑的形成,从而加剧了阿尔茨海默氏病的突触和记忆缺陷。我们以前的研究已经确定清道夫受体A(SR-A),尤其是SR-A I型(SR-AI)是介导小胶质细胞清除oAβ的重要清道夫受体,而聚糖部分和清道夫受体富含半胱氨酸(SRCR)域可能发挥关键作用。具有高度保守的SRCR结构域的A类超家族的另一个成员,具有胶原结构的巨噬细胞受体(MARCO)也可能在oAβ内在化过程中发挥类似的作用。然而,尚不清楚SR-AI和MARCO的N-糖基化和SRCR结构域对oAβ内在化的作用。

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