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【2h】

Tissue-Specificity of Dystrophin–Actin Interactions:Isoform-Specific Thermodynamic Stability and Actin-Binding Functionof Tandem Calponin-Homology Domains

机译：肌营养不良蛋白-肌动蛋白相互作用的组织特异性：异构体特异性热力学稳定性和肌动蛋白结合功能钙联蛋白-同源结构域的构建

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期刊名称 ACS Omega
作者
Vaibhav Upadhyay; Swati Bandi; Sudipta Panja; Laura Saba; Krishna M. G. Mallela;
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作者单位

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年(卷),期 2020(5),5
年度 2020
页码 -1
总页数 10
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1. 花粉肌动蛋白和兔肌肌动蛋白与DNase I相互作用的比较研究 [J] . 刘雄, 阎隆飞植物学报：英文版 . 1995,第003期
2. Tissue-Specificity of Dystrophin–Actin Interactions: Isoform-Specific Thermodynamic Stability and Actin-Binding Function of Tandem Calponin-Homology Domains [J] . Vaibhav Upadhyay, Swati Bandi, Sudipta Panja, ACS Omega . 2020,第5期

机译：Dystophin-Actin相互作用的组织特异性：串联Calponin-同源域的同种型特异性热力学稳定性和肌动蛋白结合函数
3. Interdomain Linker Determines Primarily the Structural Stability of Dystrophin and Utrophin Tandem Calponin-Homology Domains Rather than Their Actin-Binding Affinity [J] . Bandi Swati, Singh Surinder M., Mallela Krishna M. G. Biochemistry . 2015,第35期

机译：域间链接器主要确定肌营养不良蛋白和Utrophin串联Calponin-同源结构域的结构稳定性，而不是它们的肌动蛋白结合亲和力。
4. The N-terminal actin-binding tandem calponin-homology (CH) domain of dystrophin is in a closed conformation in solution and when bound to F-actin [J] . SinghS.M., MallelaK.M.G. Biophysical Journal . 2012,第9期

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机译：肌营养不良蛋白的N端肌动蛋白结合串联钙调蛋白-同源（CH）域在溶液中呈封闭构型且与F-肌动蛋白结合
8. Tug-Of-War Between Thermodynamic Stability and Actin-Binding Function of Tandem Calponin-Homology Domains [O] . Bandi Swati, Singh Surinder, Armstrong Geoffrey, 2014

机译：串联钙蛋白-同源结构域的热力学稳定性和肌动蛋白结合功能之间的拉锯战

Tissue-Specificity of Dystrophin–Actin Interactions:Isoform-Specific Thermodynamic Stability and Actin-Binding Functionof Tandem Calponin-Homology Domains

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