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Design synthesis and evaluation of inhibitors of cathepsin L: exploiting a unique thiocarbazate chemotype

机译:组织蛋白酶L抑制剂的设计合成和评估:利用独特的硫代氨基甲酸酯化学型

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摘要

Recently, we identified a thiocarbazate that exhibits potent inhibitory activity against human cathepsin L. Since this structure represents a novel chemotype with potential for activity against the entire cysteine protease family, we designed, synthesized and assayed a series of analogs to probe the mechanism of action, as well as the structural requirements for cathepsin L activity. Molecular docking studies using coordinates of a papain-inhibitor complex as a model for cathepsin L provided useful insights.
机译:最近,我们鉴定了一种对人组织蛋白酶L表现出有效抑制活性的硫代咔唑。由于这种结构代表了一种新型化学型,具有针对整个半胱氨酸蛋白酶家族的活性,因此我们设计,合成和分析了一系列类似物,以探索其作用机理,以及组织蛋白酶L活性的结构要求。使用木瓜蛋白酶抑制剂复合物的坐标作为组织蛋白酶L的模型的分子对接研究提供了有用的见解。

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