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Degradation of the Twin-Arginine Translocation Substrate YwbN by Extracytoplasmic Proteases of Bacillus subtilis

机译:枯草芽孢杆菌胞质蛋白酶降解双精氨酸易位底物YwbN

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摘要

Bacterial twin-arginine translocases can export fully folded proteins from the cytoplasm. Such proteins are usually resistant to proteolysis. Here we show that multiple extracellular proteases degrade the B. subtilis Tat substrate YwbN. This suggests either that secreted YwbN is not fully folded or that folded YwbN exposes protease cleavage sites.
机译:细菌双精氨酸转座酶可以从细胞质中输出完全折叠的蛋白质。这样的蛋白质通常对蛋白水解具有抗性。在这里,我们表明多种细胞外蛋白酶降解枯草芽孢杆菌Tat底物YwbN。这表明分泌的YwbN没有完全折叠,或者折叠的YwbN暴露了蛋白酶切割位点。

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