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Isolation Purification and Characterization of the PR Oxidase from Penicillium roqueforti

机译:罗氏青霉PR氧化酶的分离纯化和鉴定

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摘要

The PR oxidase, an extracellular enzyme, involved in the conversion of PR toxin into PR acid, was purified from the culture broth of Penicillium roqueforti ATCC 48936. The enzyme has a pI of 4.5 and a molecular mass of approximately 88 kDa, and it is a monomer. The optimum pH for this enzyme is ca. 4.0, and the optimum temperature is 50°C.
机译:PR氧化酶是一种将PR毒素转化为PR酸的细胞外酶,是从罗氏青霉ATCC 48936的培养液中纯化得到的。该酶的pI为4.5,分子量约为88 kDa。单体。该酶的最适pH约为5。 4.0,最佳温度为50°C。

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