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Structure of Serotype 1 Reovirus Attachment Protein σ1 in Complex with Junctional Adhesion Molecule A Reveals a Conserved Serotype-Independent Binding Epitope

机译:血清型1呼肠孤病毒附着蛋白σ1的结构与连接黏附分子A的复合物揭示了一个保守的血清型非依赖性结合表位。

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摘要

Mammalian orthoreoviruses use glycans and junctional adhesion molecule A (JAM-A) as attachment receptors. We determined the structure of serotype 1 reovirus attachment protein σ1 alone and in complex with JAM-A. Comparison with the structure of serotype 3 reovirus σ1 bound to JAM-A reveals that both σ1 proteins engage JAM-A with similar affinities and via conserved binding epitopes. Thus, σ1–JAM-A interactions are unlikely to explain the differences in pathogenesis displayed by these reovirus serotypes.
机译:哺乳动物正咽病毒使用聚糖和连接黏附分子A(JAM-A)作为附着受体。我们确定了单独和与JAM-A结合的血清型1呼肠孤病毒附着蛋白σ1的结构。与与JAM-A结合的血清型3呼肠孤病毒σ1的结构比较发现,两个σ1蛋白都以相似的亲和力和通过保守的结合表位与JAM-A结合。因此,σ1-JAM-A相互作用不可能解释这些呼肠孤病毒血清型在发病机理上的差异。

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