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Wnt-induced dephosphorylation of Axin releases β-catenin from the Axin complex

机译:Wnt诱导的Axin脱磷酸作用从Axin复合物中释放β-连环蛋白

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摘要

The stabilization of β-catenin is a key regulatory step during cell fate changes and transformations to tumor cells. Several interacting proteins, including Axin, APC, and the protein kinase GSK-3β are implicated in regulating β-catenin phosphorylation and its subsequent degradation. Wnt signaling stabilizes β-catenin, but it was not clear whether and how Wnt signaling regulates the β-catenin complex. Here we show that Axin is dephosphorylated in response to Wnt signaling. The dephosphorylated Axin binds β-catenin less efficiently than the phosphorylated form. Thus, Wnt signaling lowers Axin’s affinity for β-catenin, thereby disengaging β-catenin from the degradation machinery.
机译:β-catenin的稳定化是细胞命运变化和转化为肿瘤细胞的关键调控步骤。几种相互作用的蛋白,包括Axin,APC和蛋白激酶GSK-3β,涉及调节β-catenin磷酸化及其后续降解。 Wnt信号稳定β-catenin,但尚不清楚Wnt信号是否以及如何调节β-catenin复合物。在这里,我们显示了Axin在响应Wnt信号时被去磷酸化。与磷酸化形式相比,脱磷酸化的Axin结合β-catenin的效率较低。因此,Wnt信号传导降低了Axin对β-catenin的亲和力,从而使β-catenin与降解机制分离。

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