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Fragmentation of human IgG by a new protease isolated from the basidiomycete Armillaria mellea.

机译:人IgG的分离是通过一种新的蛋白酶分离的该蛋白酶从蜜环蜜环菌中分离。

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摘要

Digestion of human IgG by a new lysine-specific protease, isolated from the basidiomycete Armillaria mellea, produced Fc and Fab fragments similar to those produced by papain digestion of the same molecule. Digestion appeared to be restricted to a single cleavage point within the hinge region of the IgG molecule. Myeloma proteins of IgG1, IgG3 and IgG4 subclasses were found to be digested at an extremely rapid rate whereas IgG2 myeloma proteins appeared to be resistant to digestion by this enzyme.
机译:一种新的赖氨酸特异性蛋白酶对人IgG的消化,该蛋白酶是从蜜单胞菌蜜环菌中分离出来的,产生的Fc和Fab片段与通过木瓜蛋白酶消化同一分子产生的片段相似。消化似乎仅限于IgG分子铰链区内的单个切割点。 IgG1,IgG3和IgG4亚类的骨髓瘤蛋白被发现以极快的速度被消化,而IgG2骨髓瘤蛋白似乎对这种酶的消化具有抵抗力。

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