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A Peptide Domain of Bovine Milk Lactoferrin Inhibits the Interaction between Streptococcal Surface Protein Antigen and a Salivary Agglutinin Peptide Domain

机译:牛乳乳铁蛋白的肽域抑制链球菌表面蛋白抗原和唾液凝集素肽域之间的相互作用。

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摘要

The peptide domain of salivary agglutinin responsible for its interaction with cell surface protein antigen (PAc) of Streptococcus mutans or bovine lactoferrin was found in the same peptide, scavenger receptor cysteine-rich domain peptide 2 (SRCRP2). Inhibition studies suggest that PAc and lactoferrin, of which residues 480 to 492 seem important, competitively bind to the SRCRP2 domain of salivary agglutinin.
机译:唾液凝集素的肽结构域负责与变形链球菌或牛乳铁蛋白的细胞表面蛋白抗原(PAc)相互作用,并且在同一肽中,即清道夫受体富含半胱氨酸的结构域肽2(SRCRP2)中被发现。抑制研究表明,PAc和乳铁蛋白(在480至492位残基中似乎很重要)与唾液凝集素的SRCRP2结构域竞争性结合。

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