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N-Glycosylation of the alpha subunit does not influence trafficking or functional activity of the human organic solute transporter alpha/beta

机译:α亚基的N-糖基化不会影响人类有机溶质转运蛋白alpha / beta的运输或功能活性

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摘要

BackgroundThe organic solute transporter (OSTα-OSTβ) is a heteromeric transporter that is expressed on the basolateral membrane of epithelium in intestine, kidney, liver, testis and adrenal gland and facilitates efflux of bile acids and other steroid solutes. Both subunits are required for plasma membrane localization of the functional transporter but it is unclear how and where the subunits interact and whether glycosylation is required for functional activity. We sought to examine these questions for the human OSTα-OSTβ transporter using the human hepatoma cell line, HepG2, and COS7 cells transfected with constructs of human OSTα-FLAG and OSTβ-Myc.
机译:背景有机溶质转运蛋白(OSTα-OSTβ)是异源转运蛋白,在肠,肾,肝,睾丸和肾上腺的上皮基底外侧膜上表达,并促进胆汁酸和其他类固醇溶质的外排。这两个亚基是功能性转运蛋白质膜定位所必需的,但尚不清楚这些亚基如何相互作用和在何处相互作用以及功能活性是否需要糖基化。我们试图使用转染了人OSTα-FLAG和OSTβ-Myc构建体的人肝癌细胞系,HepG2和COS7细胞来研究人OSTα-OSTβ转运蛋白的这些问题。

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