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A perspective on structural and mechanistic aspects of protein O-fucosylation

机译:蛋白质O-岩藻糖基化的结构和机理方面的观点

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摘要

Protein O-fucosylation is an important post-translational modification (PTM) found in cysteine-rich repeats in proteins. Protein O-fucosyltransferases 1 and 2 (PoFUT1 and PoFUT2) are the enzymes responsible for this PTM and selectively glycosylate specific residues in epidermal growth factor-like (EGF) repeats and thrombospondin type I repeats (TSRs), respectively. Within the past six years, crystal structures of both enzymes have been reported, revealing important information on how they recognize protein substrates and achieve catalysis. Here, the structural information available today is summarized and how PoFUT1 and PoFUT2 employ different catalytic mechanisms is discussed.
机译:蛋白质O-岩藻糖基化是蛋白质中富含半胱氨酸的重复序列中发现的重要翻译后修饰(PTM)。蛋白O-岩藻糖基转移酶1和2(PoFUT1和PoFUT2)是负责此PTM的酶,分别选择性糖基化表皮生长因子样(EGF)重复序列和I型血小板反应蛋白(TSR)重复序列中的特定残基。在过去的六年中,已经报道了这两种酶的晶体结构,揭示了有关它们如何识别蛋白质底物并实现催化作用的重要信息。在这里,总结了当今可用的结构信息,并讨论了PoFUT1和PoFUT2如何利用不同的催化机理。

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