Pb2+对α-淀粉酶活性的影响及其光谱学研究

摘要

在α-淀粉酶介质中加入Pb2+, 通过光谱学手段研究Pb2+对α-淀粉酶活性影响的作用机理.结果表明低浓度的Pb2+对酶有激活作用, 高浓度则严重抑制酶活性.在高浓度下, Pb2+能完全竞争出α-淀粉酶中的Ca2+而结合到了α-淀粉酶上,其EXAFS的测试表明Pb2+与氨基酸残基上的羧基氧发生了配位,配位数为2, Pb-O键长为0.234 nm.圆二色(CD)谱测试表明,高浓度的Pb2+结合使α-淀粉酶的二级结构被破坏,α-螺旋含量、β-转角及无规则卷曲大量下降,β-折叠、二硫键含量大量增多,Pb2+的这种完全结合致使酶的构象改变,形成无效的酶-Pb2+-底物复合物, 因而使酶失去活性.