大肠杆菌中表达的重组人粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子/白细胞介素-3(rhGM-CSF/IL-3)融合蛋白的纯化

戴盛明; 肖桂元; 周少雄; 郑兴武; 饶颖竹; 周甘平; 吴茂莲

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采用 SP- Sepharose FF及 DEAE- Sepharose FF离子交换层析对大肠杆菌中表达的重组人粒细胞 -巨噬细胞集落刺激因子 /白细胞介素 - 3(rh GM- CSF/ IL- 3)融合蛋白进行了纯化 ,进而用 SDS- PAGE、RP- HPLC、内毒素测定等方法对该蛋白进行了鉴定 ,表明经两步离子交换层析的 rh GM- CSF/ IL- 3达到电泳纯度为 96.6%、HPLC纯度为 97.2 % ,比活性为 8.1× 1 0 8U/ mg,回收率为 1 4 .4%。内毒素含量极低 ,为大批量生产 rh GM- CSF/ IL-

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来源
《药物生物技术》|1998年第2期|70-74|共5页
作者
戴盛明; 肖桂元; 周少雄; 郑兴武; 饶颖竹; 周甘平; 吴茂莲;
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作者单位

广东湛江市临床医学研究所;

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正文语种 chi
中图分类免疫分子生物学（免疫化学）;基因的重组;
关键词
GM-CSF; 白细胞介素-3; 融合蛋白; 蛋白纯化;

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