由大肠杆菌表达的重组人粒细胞—巨噬细胞集落刺激因子的纯化和鉴定

摘要

由重组大肠杆菌表达的人粒细胞－巨噬细胞集落刺激因子通过包涵体抽提、凝胶过滤，复性，疏水和离子交换层析获得纯度达到９７％的产品，比活为３．１×１０＾６ＩＵ／ｍｇ，分子量为１４．８４ｋＤ。纯化获得的ｒｈＧＭ－ＣＳＦ为一酸性蛋白，等电点约为５．２，ＮＨ２－末端序列测定与文献报道一致，ＮＨ２－末端不均一，其中带Ｍｅｔ的分子约占５９．５％，成熟蛋白分子约占２５％。蛋白的纯化倍数为３．９，生物活性回收率为８５