贻贝胰蛋白酶抑制剂的纯化,结晶和生化特性的研究

摘要

本文首次报道用0.05mol/L pH7.8磷酸缓冲液抽提,热变性,饱和硫酸铵盐析和Sephadexg—50凝胶柱层析。从软体动物殆贝(Mytilus)中纯化出仅对胰蛋白酶专一性抑制的蛋白酶制剂结晶。通过SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳,N—末端分析及氨基酸组成的测定表明贻贝胰蛋白酶抑制剂的分子量约为32100,是以甘氨酸、赖氨酸为末端,由253个氨基酸组成的二条多肽链或亚基聚成的一组蛋白。