米曲霉HDF-7蛋白酶的分离纯化及酶学性质研究

摘要

对米曲霉HDF-7所产蛋白酶进行分离纯化,经硫酸铵沉淀和凝胶过滤层析得到电泳纯的蛋白酶,经SDS-PAGE电泳测定其相对分子质量约为30 KDa。该酶的最适反应温度为50℃,最适作用pH值为7.0,该酶在20℃时具有良好的热稳定性,在pH6.0~8.0的条件下酶是相对稳定的,Mn2＋对该蛋白酶有明显的激活作用,Cu2＋对该蛋白酶有强烈的抑制作用,Km值为78μg/mL,最大反应速度Vmax为6.29μg/min。