L-半胱氨酸与牛血清白蛋白的相互作用

摘要

用差示扫描量热法(DSC)和荧光光谱法研究了L-半胱氨酸(L-Cys)与牛血清白蛋白(BSA)在一定离子强度的Tris-HCl缓冲溶液中的相互作用,发现随着L-Cys浓度的增大,BSA的DSC热转变曲线峰形变宽变平,变性温度(tm)和变性焓(△Hm)降低,说明L-Cys的加入使BSA分子的高级结构发生了变化,稳定性降低.荧光强度也随着L-Cys浓度的增大而减小,符合Stem-Volmer方程F0/F=1.0143+1.4447c,表现为规律性的动态猝灭；而最大发射波长(λmax)先变小再增大,即先蓝移后红移,表明L-Cys的加入使BSA分子中Trp荧光残基所处的微环境发生了复杂的变化.