地衣芽孢杆菌2709蛋白酶分离纯化研究

摘要

对产自地衣芽孢杆菌(B.licheniforrais)2709的碱性蛋白酶通过乙醇沉淀、盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析4步纯化,最终获得电泳纯的酶.以去酰胺度及酶比活力为指标,对碱性蛋白酶分离纯化条件进行优化.结果发现:提纯酶的比活力达61069U/mg,纯化倍数为38.7,活性回收率为19,3%,去酰胺度为20.9%.并研究该酶的基本酶学特性,结果发现:该酶最适作用pH值为10.0,最适反应温度为50℃.40℃保温2h后该酶保持80%以上的活力,在pH8～11之间有较高的pH值稳定性.