Cu2＋与α-糜蛋白酶相互作用的光谱研究

摘要

α-糜蛋白酶为牛胰中分离提纯的一种蛋白水解酶，作用与胰蛋白酶相似，不同处在于α-糜蛋白酶分解蛋白质的作用点在酪氨酸和苯丙氨酸的羧端肽链处。本文利用光谱法研究了不同酸度下Cu2＋与α-糜蛋白酶的相互作用，并对Cu2＋与α-糜蛋白酶相互作用引起的α-糜蛋白酶的结构变化进行了探讨。研究结果表明在不同酸度下Cu2＋均可以猝灭α-糜蛋白酶的内源荧光，但猝灭机理不同，这与糜蛋白酶在不同酸度时所呈现的不同带电状态及结构有关。