金属硫蛋白与Cd2+、Pb2+络合反应的微量量热滴定

摘要

@@ 金属硫蛋白(metallothionein,简称MT)是一类低分子量、富含半胱氨酸的金属结合蛋白,具有调节体内微量金属元素(Zn、Cu等)代谢、重金属解毒和清除自由基等多种生物学功能[1].MT与金属离子的络合作用是发挥其功能的物质基础,哺乳动物MT每分子含20个半胱氨酸巯基,可结合7个二价金属离子或12个一价金属离子;通常,各种金属离子的结合能力与典型的硫醇盐型络合物的顺序一致,即Zn(Ⅱ)＜Pb(Ⅱ)＜Cd(Ⅱ)＜Cu(I),Ag(I),Hg(Ⅱ),Bi(Ⅲ)[2].哺乳动物Cd7-MT和Cd5,Zn2-MT的三维结构已分别用NMR[3]和XRD[4]测定.研究表明,二价金属离子在MT中全部与硫原子四面体配位,并通过桥联的硫原子形成M2+4S11和M2+3S9两个金属-硫簇,相应组成α-、β-两个结构域.应用紫外光谱、圆二色谱等方法研究MT络合机理及规律已有大量报导,但是应用量热学方法研究迄今仍是空白.本文用等温微量滴定热量仪测量锌硫蛋白(zn7-MT)和脱金属硫蛋白(apo-MT)与Cd2+、pb2+络合反应的热效应,首次得到该类反应焓变、熵变及平衡常数等热力学数据,并用量热学方法与波谱学方法对照探讨[5,6]它们络合反应的规律,为全面了解MT的性质积累了实验依据.