硒对铬-牛血清白蛋白互作光谱特征的影响

摘要

cqvip:为明确Se(Ⅳ)是否影响Cr(Ⅵ)-蛋白质(牛血清白蛋白,BSA)互作体系,进而降低Cr(Ⅵ)对蛋白的毒性效应,联合紫外光谱和荧光光谱,从结合特征、作用力类型、结合位点等研究了Se(Ⅳ)对Cr(Ⅵ)-BSA互作光谱特征的影响。结果显示:Cr(Ⅵ)-BSA互作使得BSA紫外吸收增加、峰位红移、空间构象改变,表明Cr(Ⅵ)与BSA有明显的结合特征。Se(Ⅳ)与BSA未发生有效的结合,对BSA的构象和光谱特征均无显著影响。Cr(Ⅵ)能够猝灭BSA的特征荧光,是由于生成了不发荧光的1∶1基态配合物,猝灭方式为静态猝灭。通过范特霍夫(Van t Hoff)方程确定了焓变(△H=-53.528 kJ·mol-1)、熵变(△S=-0.110 kJ·mol-1·K-1)和吉布斯自由能变(△G<0),进而推断出二者间的作用力为氢键和范德瓦耳斯力,且Cr(Ⅵ)与BSA体系的相互作用为自发过程。BSA-Cr(Ⅵ)的结合距离是0.14 nm,结合位点为siteⅡ。在Cr(Ⅵ)-BSA互作体系中,Se(Ⅳ)的添加并未改变由Cr(Ⅵ)作用引起的BSA构象和光谱特征改变。