激光拉曼光谱与红外光谱法研究氨基酸金属配合物

摘要

氨基酸是生物体内大量存在的一类生物配体，是蛋白质、酶等的基本结构单元。各种氨基酸与金属配合参与人体内的各种代谢及生理生化过程，在生命过程中所扮演着极其重要角色。因此，对氨基酸金属配合物的研究可以为复杂生物体的深入研究提供十分重要的信息和有益的基础。
　　 本论文主要研究L-谷氨酸、L-半胱氨酸、L-苯丙氨酸及其锌配合物的结构和配位反应的机理。通过对这三种氨基酸及其锌配合物的电导率的测定，探讨反应时间、反应温度、介质pH值对氨基酸锌配位反应体系的影响，确定三种氨基酸锌配合物的配比：L-Glu:Zn为1∶1;L-Cys:Zn为2:1;L-Phe:Zn为2∶1。并在此基础上研究谷氨酸锌、半胱氨酸锌、苯丙氨酸锌配合物的拉曼与红外光谱图，分析氨基酸与Zr12+的相互作用，并探讨pH值、共存阴离子对氨基酸锌配合物的影响，总结了此三种氨基酸锌配合物的配位规律及反应机理。此外，还对它们的铜(Ⅱ)、铁(Ⅱ)、铁(Ⅲ)配合物进行研究。研究结果表明：
　　 (1)当氨基酸分子处于等电点状态时，氨基酸以-COO-氧原子参与和Zn2+进行配位，其中L-谷氨酸分子中的羧基氧原予以桥式配位方式参与和Zri2+的配位，而L-半胱氨酸、L-苯丙氨酸分子中的羧基氧原子则以双齿配位方式参与和Zri2+的配位。
　　 (2)当氨基酸处于不同pH值条件下时，以不同的离子状态存在。当氨基酸以R-CH2-CH(NH3+)-COOH状态存在时，氨基酸分子中的-NH3+、-COOH基团中均不含有孤对电子，无法与Zn2+进行配位。当氨基酸以R-CH2-CH(NH2)-COO-状态存在时，氨基酸分子中的-NH2、-COO基团中均能向Zn2+提供孤对电子，参与配对，此时-COO-中氧原子以单齿配位方式进行配位。
　　 (3)当在制备氨基酸锌配合物时，其配位反应体系中存在共存酸根离子(SO42-、NO3)时，SO42-、NO3-以单齿、双齿配位方式参与配合物的生成，改变配合物的组成及结构。
　　 (4)氨基酸以氨基氮原子、羧基氧氧原子与铜(Ⅱ)、铁(Ⅱ)、铁(Ⅲ)进行配位，而巯基硫原子则只与铁(Ⅱ)、铁(Ⅲ)进行配位。其中铜(Ⅱ)采取sp3杂化，以四配位形式与氨基酸进行配位，形成平面方形构型的氨基酸铜(Ⅱ)配合物；铁(Ⅱ)、铁(Ⅲ)均采取d2sp3杂化，从而以六配位的形式进行配位，形成八面体构型的氨基酸铁配合物。
　　 (5)氨基酸铜(Ⅱ)、氨基酸铁(Ⅱ)配合物的稳定性还与金属离子电荷成正比，与离子半径成反比。因此，两者配合物的稳定性为：氨基酸铜(Ⅱ)配合物＞氨基酸铁(Ⅱ)配合物。

目录

文摘

英文文摘

符号说明

第一章 绪论

1.1 引言

1.2 红外光谱与拉曼光谱

1.2.1 红外光谱与拉曼光谱简介

1.2.2 红外光谱与拉曼光谱的比较

1.2.3 红外光谱与拉曼光谱的特性

1.2.4 红外光谱与拉曼光谱的主要应用

1.2.5 红外光谱与拉曼光谱无损检测技术的发展

1.3 氨基酸配合物机理研究的意义、进展及制备

1.3.1 氨基酸配合物的研究意义

1.3.2 氨基酸配合物的研究进展

1.3.3 氨基酸配合物的制备方法

1.4 本论文的主要内容

参考文献

第二章 氨基酸锌配位反应及配比的研究

2.1 引言

2.2 仪器与试剂

2.2.1 仪器

2.2.2 试剂

2.3 实验方法

2.4 结果与讨论

2.4.1 反应时间的选择

2.4.2 反应温度的选择

2.4.3 配比的选择

2.4 本章小结

参考文献

第三章 氨基酸和氨基酸锌配合物的拉曼与红外光谱研究

3.1 引言

3.2 实验部分

3.2.1 仪器

3.2.2 试剂

3.2.3 实验方法

3.3 结果与讨论

3.3.1 氨基酸与氨基酸锌配合物的拉曼与红外光谱研究

3.3.2 pH对氨基酸及氨基酸锌配合物拉曼与红外光谱的影响

3.3.3 共存阴离子对氨基酸锌配合物拉曼与红外光谱的影响

3.4 本章小结

参考文献

第四章 氨基酸铜、氨基酸铁配合物的拉曼与红外光谱研究

4.1 引言

4.2 实验部分

4.2.1 仪器

4.2.2 试剂

4.2.3 实验方法

4.3 结果与讨论

4.3.1 氨基酸铜(Ⅱ)配合物的拉曼与红外光谱研究

4.3.2 氨基酸铁配合物的拉曼与红外光谱研究

4.3.3 理论探讨

4.4 本章小结

参考文献

第五章 论文总结与展望

5.1 论文总结

5.2 论文的创新点

5.3 展望

附录：

硕士期间发表论文

致谢