基于机器人机构学的F0F1ATP合成酶马达能量储存研究

摘要

生物纳米机器人是科学研究的前沿领域,分子马达作为动力装置在生物纳米机器人中具有重要的作用。F0F1ATP合成酶马达是天然存在的分子马达,当把ADP和Pi合成ATP分子时,电势能将首先转化为机械能,然后又转化为化学能储存在ATP分子中；当ATP分子被分解为ADP和Pi时,能量又能按照相反的方向进行转化。因其具有在能量转化和传递效率上接近100％的特性,引起了学者的关注,成为生物纳米机器人研究中的一个热点。
　　 基于F0F1ATP合成酶是一种特殊的蛋白质,是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链,多肽链在结构上类似于若干构件通过转动副连接而成的超冗余度机器人的事实,本学位论文首次运用机器人机构学原理从氢键的能量变化来研究F0F1ATP合成酶马达能量储存这一重要问题。论文的主要工作如下:
　　 首先,使用机器人机构学原理,基于蛋白质多肽链的性质和各原子的位置关系首次建立了考虑肽键扭转的蛋白质多肽链的机器人机构学模型。
　　 其次,利用考虑肽键扭转的蛋白质多肽链的机器人机构学模型对蛋白质二级结构中最常见的α螺旋、β折叠和β回折等进行了仿真计算。结果表明此模型能够准确的表达蛋白质二级结构的空间构象,由此证明了所建立模型的正确性。
　　 再次,基于多肽链的机器人机构学模型,提出了一种简单、快捷的的氢键静电能的计算方法。
　　 最后,应用多肽链的机器人机构学模型,深入到原子水平,研究了F0F1ATP合成酶马达的能量储存机制。从氢键静电能变化的角度分析Neukirch提出的γ和b子组串联储能模型和K.Kinosita小组提出的γ单子组储能模型。分析结果表明Neukirch模型较合理,K.Kinosita小组模型不合理。
　　 借助于MATLAB软件完成了本论文的建模、仿真和计算工作。