链酶亲和素纯化鉴定与链霉菌L-183发酵条件优化

摘要

目的:链酶亲和素(streptavidin,SA)是阿维丁链霉菌(Streptomyces avidinii,ATCC27419)在生长过程中分泌的一种蛋白.本研究的目的是:一、对自制SA的生物学性质进行进一步鉴定,并且改良其分离纯化条件;二、对L-183的发酵条件进行优化,使SA的产量稳定于较高水平,从而达到规模生产SA,以供应国内需求.结论1 自制SA的分子量为76.8kDa,经蛋白酶K处理后成为核心SA,pI为7.4,表明自制SA的基本生物学性质与文献报道的SA的生物学性质相符.由于自制SA被生物素部分饱和,所以其活性低于文献报道的未被生物素饱和的SA的活性.2 L-183发酵条件经过优化后,发酵培养基组成为:黄豆饼粉4%,可溶性淀粉4%,葡萄糖0.5%,氯化钠0.5%,震荡速度220rpm,生产成本有所下降,操作步骤也更为简单,使用最佳发酵培养基生产SA,每升发酵液SA产量可达151.5mg,产量提高36.5%.

目录

摘要

引言

第一部分链酶亲和素纯化鉴定

前言

材料与方法

结果

附图

附表

讨论

结论

参考文献

第二部分链霉菌L-183发酵条件优化

前言

材料与方法

结果

附图

附表

讨论

结论

参考文献

综述链酶亲和素的生物学特性、应用及其新进展

致谢

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