首页> 外文会议>the International Peptide Symposium >Synthetic approach to study the effects of beta-turn residues on the structure and folding of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI)
【24h】

Synthetic approach to study the effects of beta-turn residues on the structure and folding of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI)

机译:研究β转残渣对牛胰胰蛋白酶抑制剂结构和折叠的影响的合成方法(BPTI)

获取原文

摘要

Previous work from our laboratory has established a system for accessing partially folded conformational ensembles of bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI),based on the replacement of Cys5,30,51,and 55 by alpha-amino-n-butyric acid (Abu),while retaining the disulfide between Cys 14 and 38.
机译:我们实验室的以前的工作已经建立了一种基于替代Cys5,30,51和55α-氨基 - 正丁酸(ABU)来进入牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI)部分折叠的构象系列的系统。在保持Cys 14和38之间的二硫化物的同时。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号