高效溶栓酶--纳豆激酶的纯化及性质研究

摘要

本实验采用硫酸铵分步盐析,SepharoseCMFastF1ow离子交换层析和Superdex75凝胶层析,对纳豆激酶发酵液进行分离纯化,得到电泳纯的纳豆激酶.并研究了纳豆激酶的酶学性质,实验结果表明,温度对酶活影响显著;pH6～8范围内酶活相对稳定;EDTA、Pepstatin、Aprotinine和PMSF对酶有抑制作用,而SBTI和TPCK对酶有激活作用,其中以EDTA的作用最为明显;以N-Succinyl-A1a-Ala-Pro-Phe-pNA为底物,采用双倒数作图法测得该酶的米氏常数Km为0.51mmol/L.