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Ion mobility mass spectrometry for peptide analysis.

机译:离子迁移质谱用于肽分析。

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摘要

The use of ion mobility mass spectrometry has grown rapidly over the last two decades. This powerful analytical platform now forms an attractive prospect for comprehensive analysis of many different molecular species, including chemically complex biological molecules. This paper describes the application of IM-MS to the study of peptides. We focus on three different ion mobility devices that are most frequently found in tandem with mass spectrometers. These are instruments using linear drift tubes (LDT), those using travelling wave ion guides (TWIGS) and those employing high field asymmetric ion mobility spectrometry (FAIMS). Each technique is described. Examples are given on the use of IM-MS for the determination of peptide structure, the study of peptides that form amyloid fibrils, and the study of complex peptide mixtures in proteomic investigations. We describe and comment on the methodologies used and the outlook for this developing analytical technique.
机译:在过去的二十年中,离子迁移质谱法的使用迅速增长。这个强大的分析平台现在为综合分析许多不同分子种类(包括化学复杂的生物分子)提供了诱人的前景。本文介绍了IM-MS在多肽研究中的应用。我们专注于与质谱仪串联使用的三种最常见的离子迁移率设备。这些仪器是使用线性漂移管(LDT)的仪器,使用行波离子导管(TWIGS)的仪器和使用高场非对称离子迁移谱仪(FAIMS)的仪器。描述了每种技术。在蛋白质组学研究中使用IM-MS确定肽结构,研究形成淀粉样蛋白原纤维的肽以及研究复杂的肽混合物等实例。我们描述和评论这种发展的分析技术所使用的方法和前景。

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