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疾患原因アミロイドを選択的に光酸素イヒする人工角虫媒の開発

机译:开发人工方昆虫,可选择性地拍摄淀粉样蛋白的疾病

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摘要

ペプチド·タンパク質はアミノ酸配列(一次構造)に依存してフォールデイングすることにより,ユニークな固有の高次構造を形成して生命機能を担う。しかしながら,ペプチド·タンパク質の種類によっては,ミスフォールデイングによってクロスβシート構造と呼ばれる特殊なβシート構造からなるアミロイド線経へと凝集する。このような線椎やそれに至る凝集中間体であるオリゴマーは,細胞毒性を呈し様々な疾患を引き起こす。40残基程度のアミノ酸からなるアミロイドβ(Aβ)が凝集することが原因で引き起こされるアルツハイマー病は,その代表的な例である(凝集性および神経毒性が特に高いことが知られているAβト42のアミノ酸配列を図2に記載)。
机译:肽蛋白是通过缺失根据氨基酸序列(初级结构)的唯一特异性的高阶结构,并且负责寿命功能。 然而,取决于肽蛋白的类型,它通过错误折叠聚集在由称为交叉β板结构的特殊β片结构组成的淀粉样蛋白线。 低聚物,其是这种放射体和它们的凝聚中间体,引起细胞毒性并引起各种疾病。 由约40个残基的氨基酸组成的淀粉样蛋白β(Aβ)的聚集引起的40阿尔茨海默病是一种代表性实例(待染色和神经毒性特别高,在图4中描述了42的氨基酸序列。

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