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NMRによるタンパク質とリガンドの相互作用解析

机译:NMR蛋白质和配体的相互作用分析

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摘要

生物工学的研究において欠かせないのがタンパク質-リガンド間,またはタンパク質-タンパク質間相互作用 の包括的な理解である.多くの実験的手法により相互作用部位の同定と構造解析が可能となってきた.NMRは 分子量が約30 kDa以下の生体高分子の高次構造を解明す る手段として広く認められている.NMRによる相互作 用の研究においてよく用いられるのは化学シフト,緩和 時間,NOEなどである.各NMRシグナルの化学シフ ト値はリガンドの結合に伴う結合部位近傍環境の変化を 敏感に反映する.環境の変化は立体構造に起因するが, 関与する要素が多いため,化学シフト値の変化から直接 立体構造の変化量を導くのは困難である.緩和時間より タンパク質とリガンドの相互作用の動的側面に関する情 報を得ることができる.タンパク質とリガンドが強く結 合している場合,NOEから複合体の立体構造情報を直 接,得ることができる.
机译:生物工程研究中的蛋白质 - 配体或蛋白质 - 蛋白质 - 蛋白质 - 蛋白质 - 蛋白质 - 对蛋白质 - 蛋白质相互作用的全面了解。许多实验方法可以识别相互作用位点和结构分析。NMR广泛认为是阐明高的手段分子量为约30kDa或更小的生物聚合物的序列结构。通常用于与NMR,弛豫时间,NOE等的相互作用的研究。每个NMR信号的化学换档值敏感地反映了变化与配体的结合相关的结合位点附近的环境。环境的变化是由于三维结构,但由于许多因素而导致的化学换档值难以指导三个 -直接从蛋白质转化的变化和松弛时间的变化的尺寸结构。当蛋白质和配体强烈组合时,可以直接从复合物的三维结构信息获得NOE。

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