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NMRによるタンパク質とリガンドの相互作用解析

机译:蛋白质-配体相互作用的NMR分析

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摘要

生物工学的研究において欠かせないのがタンパク質-リガンド間,またはタンパク質-タンパク質間相互作用 の包括的な理解である.多くの実験的手法により相互作用部位の同定と構造解析が可能となってきた.NMRは 分子量が約30 kDa以下の生体高分子の高次構造を解明す る手段として広く認められている.NMRによる相互作 用の研究においてよく用いられるのは化学シフト,緩和 時間,NOEなどである.各NMRシグナルの化学シフ ト値はリガンドの結合に伴う結合部位近傍環境の変化を 敏感に反映する.環境の変化は立体構造に起因するが, 関与する要素が多いため,化学シフト値の変化から直接 立体構造の変化量を導くのは困難である.緩和時間より タンパク質とリガンドの相互作用の動的側面に関する情 報を得ることができる.タンパク質とリガンドが強く結 合している場合,NOEから複合体の立体構造情報を直 接,得ることができる.
机译:在生物工程研究中,对蛋白质-配体或蛋白质-蛋白质相互作用的全面理解是必不可少的,许多实验方法已经使相互作用位点的鉴定和结构分析成为可能。 NMR被认为是阐明分子量约为30kDa或更小的生物聚合物的高级结构的手段,在通过NMR进行相互操作的研究中经常使用化学位移,弛豫时间,NOE等。每个NMR信号的化学位移值敏感地反映了由于配体的结合而导致结合位点附近环境的变化,环境变化是由于三维结构引起的,但是涉及许多因素,因此化学位移值很难直接从三维结构的变化中推导出三维结构的变化量,从弛豫时间可以得到有关蛋白质与配体之间相互作用的动力学方面的信息。 ,该复合物的三维结构信息可以直接从NOE获得。

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