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【24h】

In depth, thermodynamic analysis of Ca2+ binding to human cardiac troponin C: Extracting buffer-independent binding parameters

机译:深入,热力学分析Ca2 +与人心肌肌钙蛋白C的结合:提取缓冲性无关的结合参数

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摘要

Background: Characterizing the thermodynamic parameters behind metal-biomolecule interactions is fundamental to understanding the roles metal ions play in biology. Isothermal Titration Calorimetry (ITC) is a "gold standard" for obtaining these data. However, in addition to metal-protein binding, additional equilibria such as metal-buffer interactions must be taken into consideration prior to making meaningful comparisons between metal-binding systems.
机译:背景:表征金属生物分子相互作用背后的热力学参数是理解职员金属离子在生物学中发挥作用的基础。 等温滴定量热法(ITC)是用于获得这些数据的“金标准”。 然而,除了金属蛋白质结合之外,必须在在金属结合系统之间进行有意义的比较之前考虑诸如金属缓冲液相互作用的附加平衡。

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