ПРОДОЛЬНАЯ ОРИЕНТАЦИЯ ПЕРЕКРЕСТНО СШИТЫХ ПОЛИПЕПТИДНЫХ γ-ЦЕПЕЙ В ФИБРИНОВЫХ ФИБРИЛЛАХ

摘要

Перекрестное сшивание под действием плазменного фибринстабилизирующего фактора (FXIIla) фибриновых полипептидных γ-цепей, вызывающее их превращение в γ-γ-димеры, является важнейшей ферментативной реакцией ковалентной стабилизации фибрина. Мы исследовали самосборку растворимых перекрестно сшитых олигомеров фибрина. Методами аналитического ультрацентрифугирования, упругого и динамического светорассеяния установлено, что образующиеся при умеренных концентрациях мочевины двуцепочечные олигомеры фибрина, ковалентно сшитые только за счет образования γ-γ-димеров, способны диссоциировать на одноцепочечные структуры в условиях повышения концентрации мочевины. Это является доказательством образования γ-γ-димеров по типу "конец в конец".