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尿中L型脂肪酸結合蛋白

机译:尿中L型脂肪酸结合蛋白

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摘要

L型脂肪酸結合蛋白(L-FABP) は,分子量14-15kDaの細胞質内の蛋白である.飽和脂肪酸,不飽和脂肪酸,エイコサノイドなどの疎水性のリガンドと可逆性に結合する蛋白である1972年にはじめて発見されて以来,現在は9 つのアイソタイプが知られている.肝型(liver :L),腸型(intestinal :I),心臓型(heart : H)などをつけ,L-FABP, I-FABPなどと分類されている力これははじめてそのアイソタイプが発見された臓器にちなhでつけられている. FABPの機能は,結合した脂質をムといつた脂肪酸のe酸化が行われる細胞内小器官に輸送したり, 脂肪酸をリガンドとする転写因子(peroxisome proHferator-activated receptor : PPAR)に輸送することにより,細胞内の脂肪酸レベルの恒常性に関与していると考えられている,また,過酸化脂質と結合し,抗酸化作用を有する.腎には近位尿細管の上皮細胞にL-FABPが,遠位尿細管にH-FABPが発現している.腎におけるH-FABPの意義は不明であるせ,L-FABPの生理作用は肝において広く研究されており,肾においても同様な機能が推測される. 著者らはL-FABPの腎疾患における動態を,マウスを使用した動物実験で明らカゝにした.腎疾患を進行させるさまざまなストレスにより近位尿細管におけるL-FABPの発現は亢進し,尿中へのL-FABPの排泄が増加する.
机译:L型脂肪酸结合蛋白(L-FABP)是14-15kDa分子量的细胞质中的蛋白质。1972年,与第一饱和配体如饱和脂肪酸,不饱和脂肪酸,异甘油以来的蛋白质结合以来的蛋白质发现了时间,现在已知九个同学。活型(肝脏:l),肠型(肠道:i),心脏型(心脏:h)等,l-fabp,i-force归类为fabp等是Hi-Hi-Hi-Hi-Like H的第一次。Fabp的功能是脂肪酸的小细胞内小对脂肪酸E氧化。据信它被认为参与了稳态通过向器官传输并将脂肪酸输送到培养因子(PPAR)以配体(PPAR)的脂肪酸水平。它与氧化脂质结合并具有抗氧化活性。L-FABP在葡萄球菌中表达近端小管和H-FABP在远端小管中表达。H-FABP在肾脏中的意义是未知的,并且L-FABP的生理作用在肝脏中被广泛研究,并且还推断出相同的功能肝脏。作者是使用小鼠的动物实验,使用小鼠的小鼠,并且很清楚。进行肾脏疾病的各种应力增强了近端小管中L-Fabp的表达,并增加了L-Fabp进入尿液中的排泄。

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