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【24h】

新しいテロメァ蛋白質複合体CST

机译:新的恐酪蛋白复合物CST

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摘要

線状染色体の末端構造はテロメァとよばれ,高度な繰返しDNA配列と,そこに特異的に結合する蛋白質群 から構成される.テロメァの生物学的機能は,染色体末端をDNA損傷として認識される二本鎖DMA切断と 区別することである.機能的なテロ メァを欠くと,染色体末端の分解や融合,あるいはDNA損傷チエックポ イン卜の活性化が起こる.B甫乳類においては,シェルタリンとよばれる6種類の蛋白質からなる複合体がテロ メァDNAに特異的に結合することが知られており,これがテ口 メァ機能を研究する鍵であった.しかし近年, 著者らのグル一プをはじめとする研究によって,CST (CTC1-STN1-TEN1)とよばれる3種類の蛋白質から なる複合体が,あらたなテロ メァ結合蛋白質として同定された.CSTはテロメァにおける末端保護の役割の —部を担いつつ,DNAポリメラ一ゼalpha/プライマ一ゼによるテロメァDMAの複製を制御することによってテ 口 メァの維持に機能する因子であることが明らかになりつつある.本稿ではCST研究の最新の知見を紹介し, テロメアバイ才ロジ一のあらたな展開について議論したい.
机译:线性chromosomer的端部结构被称为telomera并且由高度重复的DNA序列和蛋白质组特异性结合存在的。远摄单纯的生物学功能被识别为与染色体末端的DNA损伤它是从双链区分DMA切割。如果官能Teleo公司是必不可少的,染色质的劣化,或DNA损伤thecopin的活化发生在B-Furamatsu,shelterin已知由六种类型的蛋白质的特异性结合来Teleo公司-DNA,络合物是研究口井功能的关键。但近年来,笔者的研究小组通过开始研究,由三种蛋白质称为CST的复合物(CTC1-STN1-TEN1)被确定为新terroroid结合蛋白。CST在结束保护的Terome它的作用越来越明显,它是起到通过由具有DNA聚合物的DNA聚合物控制远程DMA的复制维持TEOMA的-DMA的一个因素。在本文中,CST的最新知识研究中,我们想讨论的顶枝柏张力迟缓的寺庙发展。

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