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Accurate disulfide-bonding network predictions improve ab initio structure prediction of cysteine-rich proteins

机译:准确的二硫键网络预测可改善富含半胱氨酸蛋白的从头算结构

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摘要

Motivation: Cysteine-rich proteins cover many important families in nature but there are currently no methods specifically designed for modeling the structure of these proteins. The accuracy of disulfide connectivity pattern prediction, particularly for the proteins of higher-order connections, e.g. >3 bonds, is too low to effectively assist structure assembly simulations.
机译:动机:富含半胱氨酸的蛋白质涵盖了自然界中的许多重要家族,但目前尚没有专门设计用于模拟这些蛋白质结构的方法。二硫键连通性模式预测的准确性,特别是对于高阶连接的蛋白质,例如> 3键,太低而无法有效地辅助结构装配模拟。

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