Talinとインテグリンβ鎖の結合がインテグリン活性化共通の最終ステップである

摘要

インテグリンはα鎖とβ鈍から成る接着分子であり，そのリガンド親和性の調節は，細胞の接着や遁走，細胞と細胞外基質の相互作剛こ必須の現象である。 インテグリンは，通常リガンド親和性の低い非活性型から，種々の生理的アゴニストに反応して，高親和性の活性型へと構造を変化させる．この現象は，多種多様なシグナル伝達経路によって調節されるが，最終的にはインテグリンβ鎖の細胞質内ドメインといくつかのインテグリン結合タンパク質によって制御されると考えられており，その詳細なメカニズムを解明するため精力的に研究が進められている．今回筆者らは，細胞生物学的および生化学的方法によって，インテグリン結合タンパク質の1つであるtalinとインテグリンβ鎖の細胞質内ドメインとの結合が，インテグリン活性化に必須の最終ステップであることを証明した（図1）．