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Unexpected interactions

机译:意外的互动

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摘要

In folded proteins, it is quite easy to find places where the distance between the hydrogen atom in a carbon-hydrogen (C-H) bond and a sulphur atom in a nearby cysteine amino-acid residue is less than 4 angstroms. But no one had suggested that this might be evidence of a weak hydrogen-bond-like interaction - until now. Reporting in the Journal of the American Chemical Society, Westler et al.1 describe unexpectedly large shifts of peaks associated with certain carbon nuclei in the nuclear magnetic resonance (NMR) spectrum of the protein rubredoxin.
机译:在折叠的蛋白质中,很容易找到碳氢键(C-H)中的氢原子与附近的半胱氨酸氨基酸残基中的硫原子之间的距离小于4埃的位置。但是直到现在,还没有人暗示这可能是弱的氢键样相互作用的证据。韦斯特勒等人在《美国化学学会杂志》上的报道1意外地描述了蛋白质氧化还原蛋白核磁共振(NMR)光谱中与某些碳核相关的峰的大位移。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2011年第7335期|p.469-470|共2页
  • 作者单位

    Department of Chemistry, University of Florence, 50019 Sesto Fiorentino, Italy;

    Department of Chemistry, University of Florence, 50019 Sesto Fiorentino, Italy;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 02:54:29

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