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Localized Protein Interaction Surfaces on the EntB Carrier Protein Revealed by Combinatorial Mutagenesis and Selection

机译:通过组合诱变和选择揭示了EntB载体蛋白上的局部蛋白相互作用表面。

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摘要

Carrier protein domains(80 to 100 residues in length)are central to the polyketide synthase(PKS)and nonribosomal peptide synthetase(NRPS)enzymatic assembly lines that produce many metabolites of medicinal interest.Because substrates for biosyn-thetic operations are presented on carrier proteins as covalently attached thioesters(through a 4'-phosphopantetheine cofactor),a detailed understanding of protein-protein interactions between carrier proteins and other domains is required for reprogramming of NRPS/PKS machinery.
机译:载体蛋白结构域(长度为80至100个残基)是聚酮化合物合酶(PKS)和非核糖体肽合成酶(NRPS)酶组装线的核心,可产生许多具有药用价值的代谢产物,因为在载体蛋白上存在用于生物合成操作的底物作为共价连接的硫酯(通过4'-磷酸泛氨酸辅助因子),对于NRPS / PKS机制的重编程,需要对载体蛋白与其他结构域之间的蛋白-蛋白相互作用有详细的了解。

著录项

  • 来源
    《Journal of the American Chemical Society》 |2006年第34期|p.11002-11003|共2页
  • 作者单位

    Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology,Harvard Medical School,Boston,Massachusetts 02115,and Howard Hughes Medical Institute,Department of Chemistry and Chemical;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 化学;
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-18 03:22:57

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