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ダイズ種子エポキシド加水分解酵素変異体の作出及びその性質検討

机译:大豆种子环氧水解酶突变体的产生及其性质研究

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摘要

Epoxide hydrolases (EH) catalyze hydrolysis of epoxides to the corresponding vicinal diols. By site-directed muta-genesis, a total of 22 mutants were constructed, followed by analyzing their kinetics. Through these experiments, mutation of G32, S39, and D58, located at a highly conserved region of EHs known to date, led to a 2-fold higher specific activity than that of wild-type. epoxide hydrolase, mutant%エポキシド水解酵濠は,エポキシドを加水分解し,rnジオールに変換する触媒作用を示す.ダイズエポキシrnド水解酵素の22種の部位特異的変異体の作出を試み,rn6種の可溶性変異酵素が得られた.得られた変異酵素rnの内,ゲノム上極めて高度に保存されている領域に変rn異を有する3種の酵素については,野生型酵素の2倍rn近い酵素活性が得られた.野生型酵素及び変異酵素のrnCDスペクトルを測定した結果,顕著な差異は見られrnなかった.変異による酵素活性の上昇はアミノ酸変異rnによる微少な変化を反映しているものと予想された.
机译:环氧水解酶(EH)催化环氧化物水解为相应的邻位二醇,通过定点诱变构建了总共22个突变体,然后分析了它们的动力学,通过这些实验,对G32,S39和D58进行了突变,位于迄今已知的EHs高度保守的区域,比活度比野生型高2倍。它显示出催化作用。尝试创建22个大豆环氧化物rnyd水解酶的位点特异性突变体,产生了rn6个可溶性突变体酶。在获得的突变酶rn中,获得了大约3种在基因组的高度保守的区域中rns改变的酶,其酶活性几乎是野生型酶的两倍。测定野生型酶和突变型酶的rnCD光谱,未观察到显着差异。预期由于突变引起的酶活性增加反映了由于氨基酸突变rn引起的轻微变化。

著录项

  • 来源
    《食品総合研究所研究報告》 |2012年第76期|45-50|共6页
  • 作者单位

    独立行政法人農業・食品産業技術総合研究機構 食品総合研究所;

    独立行政法人農業・食品産業技術総合研究機構 食品総合研究所;

    独立行政法人農業・食品産業技術総合研究機構 食品総合研究所;

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