机译:突变蛋白A30Pα-突触核蛋白采用野生型纤维结构,尽管原纤化动力学较慢
MutantParkinson DiseaseProtein AggregationProtein StructureSolid-state NMR;
机译:FK506结合蛋白12差异性地加速了野生型α-突触核蛋白及其临床突变体A30P或A53T的原纤维形成。
机译:α-突触核蛋白的野生型,A30P,E46K和A53T突变体中的相变和结构分析
机译:野生型和A30P突变体α-突触核蛋白的淀粉样蛋白原纤维的保守核心。
机译:小分子结合对α-突触核蛋白及其疾病相关A30p和A53T突变体的构象效应
机译:基于结构的突变蛋白设计:I.氨基酸与野生型氨酰基tRNA合成酶结合的分子对接研究。二。非天然氨基酸掺入的突变型氨酰基-tRNA合成酶的基于结构的设计。
机译:尽管原纤维动力学较慢突变蛋白A30Pα-突触核蛋白仍采用野生型原纤维结构。
机译:野生型α-突触核蛋白转化为突变型原纤维和 它在A30P存在下的传播 突变体*S⃞