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A disulfide polymerized protein crystal

机译:二硫键聚合的蛋白质晶体

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摘要

The vDED coiled coil domain from human BAP29 was crystallized in dimeric and tetrameric forms. For the dimer, a disulfide bond was unexpectedly found to bridge a crystal contact, resulting in complete cross-linking along the c-axis. This indicates that it is in principle possible to design spontaneously polymerizing protein crystals.
机译:来自人BAP29的vDED卷曲螺旋结构域以二聚体和四聚体形式结晶。对于二聚体,出乎意料地发现二硫键桥接了晶体接触,导致沿c轴的完全交联。这表明原则上可以设计自发聚合的蛋白质晶体。

著录项

  • 来源
    《Chemical Communications》 |2014年第95期|14995-14997|共3页
  • 作者

    Esben M. Quistgaard;

  • 作者单位

    Department of Medical Biochemistry and Biophysics, Karolinska Institutet, Scheeles vaeg 2, SE-171 77 Stockholm, Sweden ,Department of Molecular Biology and Genetics, University of Aarhus, Gustav Wieds Vej 10, 8000 Aarhus, Denmark;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

  • 入库时间 2022-08-17 13:16:42

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