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JNK3 phosphorylates Bax protein and induces ability to form pore on bilayer lipid membrane

机译:JNK3磷酸化Bax蛋白并诱导在双层脂质膜上形成孔的能力

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摘要

Bax is a pro-apoptotic cytosolic protein. In this work native (unphosphorylated) and JNK3 phosphorylated Bax proteins are studied on artificial bilayer membranes for pore formation. Phosphorylated Bax formed pore on the bilayer lipid membrane whereas native one does not. In cells undergoing apoptosis the pore formed by the phosphorylated Bax could be important in cytochrome c release from the mitochondrial intermembrane space to the cytosol. The low conductance (1.5 nS) of the open state of the phosphorylated Bax pore corresponds to pore diameter of 0.9 nm which is small to release cytochrome c (∼3.4 nm). We hypothesized that JNK3 phosphorylated Bax protein can form bigger pores after forming complexes with other mitochondrial proteins like VDAC, t-Bid etc. to release cytochrome c.
机译:Bax是促凋亡的胞质蛋白。在这项工作中,天然(未磷酸化)和JNK3磷酸化的Bax蛋白在人造双层膜上进行孔形成研究。磷酸化的Bax在双层脂质膜上形成孔,而天然的Bax则没有。在经历凋亡的细胞中,由磷酸化的Bax形成的孔在细胞色素c从线粒体膜间空间释放到细胞质中可能很重要。磷酸化Bax孔的开放状态的低电导(1.5nS)对应于0.9nm的孔径,该孔径很小以释放细胞色素c(〜3.4nm)。我们假设JNK3磷酸化的Bax蛋白与其他线粒体蛋白(如VDAC,t-Bid等)形成复合物以释放细胞色素c后,可以形成较大的孔。

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