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Structure and computational analysis of a novel protein with metallopeptidase-like and circularly permuted winged-helix-turn-helix domains reveals a possible role in modified polysaccharide biosynthesis

机译:具有金属肽酶样和圆形排列的有翼螺旋-转-螺旋结构域的新型蛋白质的结构和计算分析揭示了在修饰的多糖生物合成中的可能作用

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摘要

BackgroundCA_C2195 from Clostridium acetobutylicum is a protein of unknown function. Sequence analysis predicted that part of the protein contained a metallopeptidase-related domain. There are over 200 homologs of similar size in large sequence databases such as UniProt, with pairwise sequence identities in the range of ~40-60%. CA_C2195 was chosen for crystal structure determination for structure-based function annotation of novel protein sequence space.
机译:背景来自丙酮丁醇梭菌的CA_C2195是功能未知的蛋白质。序列分析预测该蛋白质的一部分包含金属肽酶相关结构域。在大型序列数据库(例如UniProt)中,有200多个大小相似的同源物,其成对序列同一性在〜40-60%的范围内。选择CA_C2195进行晶体结构确定,用于基于结构的新蛋白序列空间的功能注释。

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