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The prokaryotic antecedents of the ubiquitin-signaling system and the early evolution of ubiquitin-like β-grasp domains

机译:遍在蛋白信号系统的原核前体和遍在蛋白样β-抓图结构域的早期进化

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摘要

BackgroundUbiquitin (Ub)-mediated signaling is one of the hallmarks of all eukaryotes. Prokaryotic homologs of Ub (ThiS and MoaD) and E1 ligases have been studied in relation to sulfur incorporation reactions in thiamine and molybdenum/tungsten cofactor biosynthesis. However, there is no evidence for entire protein modification systems with Ub-like proteins and deconjugation by deubiquitinating enzymes in prokaryotes. Hence, the evolutionary assembly of the eukaryotic Ub-signaling apparatus remains unclear.
机译:背景泛素(Ub)介导的信号传导是所有真核生物的标志之一。 Ub(ThiS和MoaD)和E1连接酶的原核同源物已被研究与硫胺素中的硫掺入反应和钼/钨辅因子的生物合成有关。但是,没有证据表明完整的蛋白质修饰系统具有类似Ub的蛋白质,并且通过原核生物中的去泛素化酶进行解偶联。因此,真核Ub信号装置的进化组装仍不清楚。

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