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The small heat-shock proteins IbpA and IbpB reduce the stress load of recombinant Escherichia coli and delay degradation of inclusion bodies

机译:小的热激蛋白IbpA和IbpB降低了重组大肠杆菌的压力负荷并延迟了包涵体的降解

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摘要

BackgroundThe permanently impaired protein folding during recombinant protein production resembles the stress encountered at extreme temperatures, under which condition the putative holding chaperones, IbpA/IbpB, play an important role. We evaluated the impact of ibpAB deletion or overexpression on stress responses and the inclusion body metabolism during production of yeast α-glucosidase in Escherichia coli.
机译:背景技术在重组蛋白生产过程中永久性受损的蛋白折叠类似于在极端温度下遇到的压力,在这种条件下,假定的分子伴侣IbpA / IbpB发挥着重要作用。我们评估了在大肠杆菌中生产酵母α-葡萄糖苷酶过程中ibpAB缺失或过表达对应激反应和包涵体代谢的影响。

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