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Domains in microbial beta-1 4-glycanases: sequence conservation function and enzyme families.

机译:微生物β-1、4-聚糖酶中的结构域:序列保守性功能和酶家族。

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摘要

Several types of domain occur in beta-1, 4-glycanases. The best characterized of these are the catalytic domains and the cellulose-binding domains. The domains may be joined by linker sequences rich in proline or hydroxyamino acids or both. Some of the enzymes contain repeated sequences up to 150 amino acids in length. The enzymes can be grouped into families on the basis of sequence similarities between the catalytic domains. There are sequence similarities between the cellulose-binding domains, of which two types have been identified, and also between some domains of unknown function. The beta-1, 4-glycanases appear to have arisen by the shuffling of a relatively small number of progenitor sequences.
机译:几种类型的结构域出现在beta-1、4-聚糖酶中。其中最有特色的是催化结构域和纤维素结合结构域。这些结构域可以通过富含脯氨酸或羟氨基酸或两者的接头序列连接。一些酶包含重复序列,最长可达150个氨基酸。可以基于催化域之间的序列相似性将酶分为家族。在纤维素结合结构域之间存在序列相似性,其中已经鉴定出两种类型,并且在某些功能未知的结构域之间也存在相似性。 β-1,4-聚糖酶似乎是通过改组相对少量的祖细胞序列而产生的。

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