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Purification crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of N-acetylglucosamine-phosphate mutase from Candida albicans

机译:白念珠菌N-乙酰氨基葡萄糖磷酸变位酶的纯化结晶及X射线初步研究

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摘要

N-acetylglucosamine-phosphate mutase (AGM1) is an essential enzyme in the synthesis of UDP-N-acetylglucosamine (UDP-GlcNAc) in eukaryotes and belongs to the α-d-phosphohexomutase superfamily. AGM1 from Candida albicans (CaAGM1) was purified and crystallized by the sitting-drop vapour-diffusion method. The crystals obtained belong to the primitive monoclinic space group P21, with unit-cell parameters a = 60.2, b = 130.2, c = 78.0 Å, β = 106.7°. The crystals diffract X-rays to beyond 1.8 Å resolution using synchrotron radiation.
机译:N-乙酰氨基葡萄糖磷酸变位酶(AGM1)是真核生物中UDP-N-乙酰氨基葡萄糖(UDP-GlcNAc)合成中必不可少的酶,属于α-d-磷酸己糖外切酶超家族。通过坐滴蒸气扩散法纯化和结晶来自白色念珠菌的AGM1(CaAGM1)。获得的晶体属于原始单斜晶空间群P21,单位晶胞参数a = 60.2,b = 130.2,c = 78.0,β= 106.7°。晶体利用同步加速器辐射将X射线衍射到超过1.8Å的分辨率。

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