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Crystallization and preliminary X-ray analysis of Escherichia coli RNase HI–dsRNA complexes

机译:大肠杆菌RNase HI-dsRNA复合物的结晶和初步X射线分析

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摘要

RNase H binds RNA–DNA hybrid and double-stranded RNA (dsRNA) duplexes with similar affinity, but only cleaves the RNA in the former. To potentially gain insight into the conformational origins of substrate recognition by the enzyme from Escherichia coli, cocrystallization experiments were carried out with RNase HI–dsRNA (enzyme–inhibitor) complexes. Crystals were obtained of two complexes containing 9-mer and 10-mer RNA duplexes that diffracted X-rays to 3.5 and 4 Å resolution, respectively.
机译:RNase H以相似的亲和力结合RNA-DNA杂合体和双链RNA(dsRNA)双链体,但仅能切割前者中的RNA。为了潜在地了解大肠杆菌酶对底物识别的构象起源,我们使用RNase HI-dsRNA(酶-抑制剂)复合物进行了共结晶实验。获得了两个包含9个单体和10个单体的RNA双链体的复合物的晶体,它们分别将X射线衍射到3.5和4Å分辨率。

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